Biossíntese de acetato de isoamila, valerato de etila e acetato de butila usando lipases microbianas imobilizadas em diferentes suportes

Abstract

A síntese enzimática dos ésteres de aroma frutal de cadeia curta, acetato de isoamila (banana), valerato de etila (maçã verde) e acetato de butila (abacaxi) utilizando as lipases microbianas Candida antactica tipo B (CALB), Lecitase Ultra e Palatase 20000 L (Pal) imobilizadas a partir de diferentes estratégias foram investigadas. A produção dos ésteres também foi avaliada utilizando a lipase comercialmente imobilizada Novozym 435. As enzimas foram imobilizadas em suportes hidrofóbicos (Octil-Sefarose - Oct e Fenil-Sefarose - Fen), resinas de troca iônica (Carboximetil-Sefarose - CM e Dietilaminoetil-Sefarose - DEAE), ligação covalente multipontual (Glioxil-agarose - Gli) e unipontual (Bromocianógeno - CNBr). As reações ocorreram em meio orgânico (hexano) com álcool e ácido (25 mM) a 40°C para acetato de isoamila, 45°C para acetato de butila e 50°C para valerato de etila, sendo os ésteres quantificados por Cromatrografia Líquida de Alta Eficiência. Os derivados CALB-CM e Pal-DEAE foram mais promissores para produção do acetato de isoamila e valerato de etila, respectivamente. Acetato de butila apresentou os melhores resultados de rendimento de conversão usando a lipase Novozym 435 e os derivados CALB-Oct, CALB-Gli e CALB-CM. Em função da elevada estabilidade as enzimas imobilizadas foram mais eficientes na síntese de ésteres de aroma frutal, em comparação com as enzimas livres.